5月9日，中國科學(xué)院分子細(xì)胞科學(xué)卓越創(chuàng)新中心（生物化學(xué)與細(xì)胞生物學(xué)研究所）鮑嵐研究組在國際學(xué)術(shù)期刊Journal of Molecular Cell Biology發(fā)表了題為“SUMOylation of α-tubulin is a novel modification regulating microtubule dynamics”的研究成果。該研究發(fā)現(xiàn)，SUMO化修飾是α-微管蛋白上的一種新型翻譯后修飾，在微管動態(tài)性調(diào)節(jié)中具有重要作用。

　　翻譯后修飾是微管動態(tài)性調(diào)節(jié)的重要因素。迄今，微管蛋白上已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了多種翻譯后修飾，包括乙?；?、甲基化、脫酪氨酸化、谷氨?；?。近年來，微管蛋白上新型翻譯后修飾的發(fā)現(xiàn)和鑒定也頗受關(guān)注。已有研究表明，SUMO化修飾在微絲和中間纖維等骨架上存在，并且調(diào)節(jié)其動態(tài)性。然而，微管蛋白上的SUMO化修飾及其對微管動態(tài)性的調(diào)節(jié)作用尚不清楚。

　　在該工作中，研究人員首先通過細(xì)胞和體外實驗確定了微管細(xì)胞骨架的基本組成單位α-tubulin能夠被SUMO1分子共價修飾。進(jìn)一步研究表明，該修飾主要發(fā)生于游離狀態(tài)的α-tubulin上；作為一種可逆的翻譯后修飾，該修飾的去除主要由蛋白酶SENP1完成；一系列體外實驗證實，α-tubulin的SUMO化修飾能夠降低微管原纖維之間的側(cè)向作用力，促進(jìn)微管坍塌發(fā)生，抑制微管的聚合。結(jié)合生物信息預(yù)測和定點突變等手段，研究發(fā)現(xiàn)SUMO1主要在96、166和304位賴氨酸上發(fā)生，α-tubulin的SUMO化缺陷突變導(dǎo)致游離和聚合狀態(tài)的微管蛋白比例失調(diào)。綜上所述，該工作鑒定了SUMO化作為α-tubulin上的新型翻譯后修飾，對微管動態(tài)性具有重要的調(diào)節(jié)作用。

　　中科院分子細(xì)胞卓越中心鮑嵐研究員為通訊作者，馮文峰和劉榮博士為該論文共同第一作者。該研究得到了上海交通大學(xué)李勇教授和程金科教授、中科院腦智卓越創(chuàng)新中心張旭研究員的大力支持。該工作得到了國家自然科學(xué)基金委、中國科學(xué)院戰(zhàn)略先導(dǎo)和上海市科委的經(jīng)費(fèi)資助。

α-tubulin的SUMO化修飾對微管動態(tài)性的調(diào)控